Η στοιχειακή ανάλυση των πρωτεϊνών δίνει τις ακόλουθες μέσες τιμές: 55% άνθρακα, 7% υδρογόνο και 16% άζωτο · είναι σαφές ότι οι πρωτεΐνες διαφέρουν μεταξύ τους, αλλά η μέση στοιχειακή τους σύνθεση διαφέρει ελάχιστα από τις τιμές που αναφέρονται παραπάνω Το
Συνταγματικά, οι πρωτεΐνες είναι μακρομόρια που σχηματίζονται από φυσικά α-αμινοξέα. τα αμινοξέα ενώνονται μέσω του αμιδικού δεσμού που καθιερώνεται με την αντίδραση μεταξύ μιας αμινομάδας ενός α-αμινοξέος και του καρβοξυλίου ενός άλλου α-αμινοξέος.
Αυτός ο δεσμός (-CO-NH-) ονομάζεται επίσης πεπτιδικός δεσμός αφού δεσμεύει πεπτίδια (αμινοξέα σε συνδυασμό):
αυτό που λαμβάνεται είναι ένα διπεπτίδιο επειδή αποτελείται από δύο αμινοξέα. Δεδομένου ότι ένα διπεπτίδιο περιέχει μια ελεύθερη αμινομάδα στο ένα άκρο (NH2) και ένα καρβοξύλιο στο άλλο (COOH), μπορεί να αντιδράσει με ένα ή περισσότερα αμινοξέα και να επιμηκύνει την αλυσίδα τόσο από τα δεξιά όσο και από τα αριστερά, με την ίδια αντίδραση φαίνεται παραπάνω.
Η αλληλουχία αντιδράσεων (οι οποίες, παρεμπιπτόντως, δεν είναι τόσο απλές) μπορεί να συνεχιστεί επ 'αόριστον: μέχρι να εμφανιστεί ένα πολυμερές που ονομάζεται πολυπεπτίδιο ή πρωτεΐνηΤο Η διάκριση μεταξύ πεπτιδίων και πρωτεϊνών συνδέεται με το μοριακό βάρος: συνήθως για μοριακά βάρη μεγαλύτερα από 10.000 μιλάμε για πρωτεΐνες.
Η σύνδεση αμινοξέων μαζί για τη λήψη έστω και μικρών πρωτεϊνών είναι ένα δύσκολο έργο, αν και πρόσφατα έχει αναπτυχθεί μια αυτόματη μέθοδος παραγωγής πρωτεϊνών από αμινοξέα που δίνει εξαιρετικά αποτελέσματα.
Η απλούστερη πρωτεΐνη, επομένως, αποτελείται από 2 αμινοξέα: σύμφωνα με τη διεθνή σύμβαση, η ταξινομημένη αρίθμηση των αμινοξέων σε μια πρωτεϊνική δομή ξεκινά από το αμινοξύ με την ελεύθερη α-αμινο ομάδα.
κωδικοποίηση αυτής της πρωτεΐνης) που αντιμετωπίζει μη αμελητέες χημικές δυσκολίες.
Possibleταν δυνατός ο προσδιορισμός της ταξινομημένης αλληλουχίας αμινοξέων μέσω αποικοδόμησης Edman: η πρωτεΐνη αντιδρά με φαινυλισοθειοκυανικό (FITC) · αρχικά το α-αμινο διπλό άζωτο επιτίθεται στον φαινυλισοθειοκυανικό σχηματίζοντας το θειοκαρβαμυλικό παράγωγο. ακολούθως, το ληφθέν προϊόν κυκλοποιείται δίνοντας το παράγωγο φαινυλοθειοϋδαντοΐνης το οποίο είναι φθορίζον.
Ο Edman έχει επινοήσει μια μηχανή που ονομάζεται sequencer που προσαρμόζει αυτόματα τις παραμέτρους (χρόνος, αντιδραστήρια, pH κ.λπ.) για την αποικοδόμηση και παρέχει την κύρια δομή των πρωτεϊνών (για αυτό έλαβε το βραβείο Νόμπελ).
Η πρωτογενής δομή δεν είναι επαρκής για να ερμηνεύσει πλήρως τις ιδιότητες των μορίων πρωτεΐνης. πιστεύεται ότι αυτές οι ιδιότητες εξαρτώνται, με ουσιαστικό τρόπο, από τη χωρική διαμόρφωση που τείνουν να αναλάβουν τα μόρια της πρωτεΐνης, αναδιπλώνοντας με διάφορους τρόπους: δηλαδή, υποθέτοντας αυτό που έχει οριστεί ως δευτερεύουσα δομή πρωτεϊνών.
Η δευτερεύουσα δομή των πρωτεϊνών τρεμοπαίζει, δηλαδή τείνει να διαλυθεί με θέρμανση. τότε οι πρωτεΐνες μετουσιώνουν τον εαυτό τους, χάνοντας πολλές από τις χαρακτηριστικές τους ιδιότητες. Εκτός από τη θέρμανση πάνω από 70 ° C, η μετουσίωση μπορεί επίσης να προκληθεί από ακτινοβολία ή από τη δράση των αντιδρώντων (από ισχυρά οξέα για παράδειγμα).
Η μετουσίωση των πρωτεϊνών λόγω της θερμικής επίδρασης παρατηρείται, για παράδειγμα, με τη θέρμανση του ασπράδι αυγού: φαίνεται ότι χάνει τη ζελατινώδη εμφάνισή του και μετατρέπεται σε αδιάλυτη λευκή ουσία. Ωστόσο, η μετουσίωση των πρωτεϊνών οδηγεί στην καταστροφή της δευτερεύουσας δομής τους, αλλά αφήνει την πρωτογενή δομή τους αναλλοίωτη (ο συνδυασμός των διαφόρων αμινοξέων).
Οι πρωτεΐνες παίρνουν την τριτοταγή δομή όταν η αλυσίδα τους, αν και εξακολουθεί να είναι εύκαμπτη παρά την κάμψη της δευτερεύουσας δομής, διπλώνει με τέτοιο τρόπο ώστε να δημιουργεί μια στρεβλή τρισδιάστατη διάταξη σε σχήμα στερεού σώματος. Υπεύθυνοι για την τριτοταγή δομή είναι πάνω απ 'όλα οι δισουλφιδικοί δεσμοί που μπορούν να δημιουργηθούν μεταξύ της κυστεΐνης -SH που είναι διάσπαρτα κατά μήκος του μορίου.
Η τεταρτοταγής δομή, από την άλλη πλευρά, ανήκει μόνο σε πρωτεΐνες που σχηματίζονται από δύο ή περισσότερες υπομονάδες. Η αιμοσφαιρίνη, για παράδειγμα, αποτελείται από δύο ζεύγη πρωτεϊνών (δηλαδή και στις τέσσερις πρωτεϊνικές αλυσίδες) που βρίσκονται στις κορυφές ενός τετράεδρου έτσι ώστε να δημιουργηθεί μια σφαιρική δομή · οι τέσσερις πρωτεϊνικές αλυσίδες συγκρατούνται μεταξύ τους με δυνάμεις ιοντικές και μη ομοιοπολικά ομόλογα.
Ένα άλλο παράδειγμα μιας τεταρτογενούς δομής είναι αυτή της ινσουλίνης, η οποία φαίνεται να αποτελείται από έως και έξι υπομονάδες πρωτεΐνης διατεταγμένες σε ζεύγη στις κορυφές ενός τριγώνου στο κέντρο του οποίου βρίσκονται δύο άτομα ψευδαργύρου.
Ινώδεις πρωτεΐνες
Είναι πρωτεΐνες με ορισμένη ακαμψία και έχουν πολύ μεγαλύτερο άξονα από τον άλλο · η ινώδης πρωτεΐνη που υπάρχει σε μεγαλύτερες ποσότητες στη φύση είναι κολλαγόνο (ή κολλαγόνο).
Μια ινώδης πρωτεΐνη μπορεί να λάβει διαφορετικές δευτερεύουσες δομές: α-έλικα, β-φύλλο και, στην περίπτωση κολλαγόνου, τριπλή έλικα. Η α-έλικα είναι η πιο σταθερή δομή, ακολουθούμενη από το β-φύλλο, ενώ η λιγότερο σταθερή από τις τρεις είναι η τριπλή έλικα.
σωστά εάν, ακολουθώντας τον κύριο σκελετό (προσανατολισμένο από κάτω προς τα πάνω), πραγματοποιείται κίνηση παρόμοια με το βίδωμα δεξιάς βίδας. ενώ η έλικα είναι του αριστερόχειρας αν η κίνηση είναι ανάλογη με το βίδωμα αριστερόχειρας βίδας. Στη δεξιά α-έλικες οι -R υποκαταστάτες των αμινοξέων είναι κάθετοι στον κύριο άξονα της πρωτεΐνης και στραμμένοι προς τα έξω, ενώ προς τα αριστερά χέρι a -έλικες οι -R υποκαταστάτες βλέπουν προς τα μέσα. Οι δεξιόχειρες α-έλικες είναι πιο σταθερές από τις αριστερόχειρες επειδή μεταξύ του vati -R c "υπάρχει λιγότερη αλληλεπίδραση και λιγότερο στερικό εμπόδιο. Όλες οι έλικες α που βρίσκονται στις πρωτεΐνες είναι δεξτροτροπικές.
Η δομή της α-έλικας σταθεροποιείται από τους δεσμούς υδρογόνου (γέφυρες υδρογόνου) που σχηματίζονται μεταξύ της καρβοξυλικής ομάδας (-C = O) κάθε αμινοξέος και της αμινομάδας (-NH) που βρέθηκαν τέσσερα υπολείμματα αργότερα γραμμική ακολουθία.
Ένα παράδειγμα πρωτεΐνης που έχει δομή α-έλικας είναι η κερατίνη μαλλιών.
Με την επιμήκυνση της δομής α-έλικας, πραγματοποιείται η μετάβαση από την α-έλικα στο β-φύλλο. επίσης η θερμότητα ή η μηχανική καταπόνηση επιτρέπουν να περάσει από την α-έλικα στη δομή του β-φύλλου.
Συνήθως, σε μια πρωτεΐνη, οι δομές των φύλλων β είναι κοντά μεταξύ τους επειδή μπορούν να δημιουργηθούν δεσμοί υδρογόνου μεταξύ αλυσίδων μεταξύ τμημάτων της ίδιας της πρωτεΐνης.
Στις ινώδεις πρωτεΐνες, το μεγαλύτερο μέρος της πρωτεϊνικής δομής οργανώνεται σε α-έλικα ή β-φύλλο.
Σφαιρικές πρωτεΐνες
Έχουν σχεδόν σφαιρική χωρική δομή (λόγω των πολυάριθμων αλλαγών στην κατεύθυνση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας). ορισμένα τμήματα της ύπαρξης μπορούν να εντοπιστούν σε μια δομή α-έλικας ή β-φύλλου και άλλα τμήματα δεν αποδίδονται, αντίθετα, σε αυτές τις μορφές: η διάταξη δεν είναι τυχαία αλλά οργανωμένη και επαναλαμβανόμενη.
Οι πρωτεΐνες που αναφέρονται μέχρι τώρα είναι ουσίες εντελώς ομοιογενούς σύστασης: δηλαδή, καθαρές αλληλουχίες συνδυασμένων αμινοξέων. λέγονται τέτοιες πρωτεΐνες απλός? υπάρχουν πρωτεΐνες που αποτελούνται από ένα πρωτεϊνικό μέρος και ένα μέρος χωρίς πρωτεΐνες (ομάδα προστάτη) που ονομάζονται πρωτεΐνες κλίνω.
, στα νύχια, στον κερατοειδή χιτώνα και στον φακό του ματιού, μεταξύ των διάμεσων χώρων ορισμένων οργάνων (π.χ. συκώτι) και ούτω καθεξής.
Η δομή του δίνει ιδιαίτερες μηχανικές δυνατότητες. έχει μεγάλη μηχανική αντοχή που σχετίζεται με υψηλή ελαστικότητα (π.χ. στους τένοντες) ή υψηλή ακαμψία (π.χ. στα οστά) ανάλογα με τη λειτουργία που πρέπει να επιτελέσει.
Μια από τις πιο περίεργες ιδιότητες του κολλαγόνου είναι η συστατική του απλότητα: αποτελείται από περίπου 30% προλίνη και περίπου 30% γλυκίνη. τα άλλα 18 αμινοξέα πρέπει να μοιράζονται μόνο το υπόλοιπο 40% της πρωτεϊνικής δομής. Η αλληλουχία αμινοξέων του κολλαγόνου είναι αξιοσημείωτα κανονική: για κάθε τρία υπολείμματα, το τρίτο είναι η γλυκίνη.
Η προλίνη είναι ένα κυκλικό αμινοξύ στο οποίο η ομάδα R συνδέεται με το α-αμινο άζωτο και αυτό της δίνει μια ορισμένη ακαμψία.
Η τελική δομή είναι μια επαναλαμβανόμενη αλυσίδα που έχει σχήμα «έλικας» · μέσα στην αλυσίδα κολλαγόνου, απουσιάζουν δεσμοί υδρογόνου. Το κολλαγόνο είναι μια «έλικα αριστερού χεριού με βήμα (μήκος που αντιστοιχεί σε μία στροφή της έλικας) μεγαλύτερη από την« α-έλικα · η έλικα κολλαγόνου είναι τόσο χαλαρή που τρεις πρωτεϊνικές αλυσίδες είναι σε θέση να τυλίγονται μεταξύ τους σχηματίζοντας ένα » μονό σχοινί: δομή τριπλής έλικας.
Η τριπλή έλικα του κολλαγόνου είναι, ωστόσο, λιγότερο σταθερή από τη δομή α-έλικας και β-φύλλου.
Ας δούμε τώρα τον μηχανισμό με τον οποίο παράγεται το κολλαγόνο. σκεφτείτε, για παράδειγμα, τη ρήξη ενός αιμοφόρου αγγείου: αυτή η ρήξη συνοδεύεται από μυριάδες σήματα με στόχο να κλείσει το αγγείο, σχηματίζοντας έτσι τον θρόμβο.
Η πήξη απαιτεί τουλάχιστον τριάντα εξειδικευμένα ένζυμα. Μετά τον θρόμβο είναι απαραίτητο να συνεχίσετε με την επιδιόρθωση του ιστού. κύτταρα κοντά στην πληγή παράγουν επίσης κολλαγόνο. Για να γίνει αυτό, πρώτα προκαλείται η έκφραση ενός γονιδίου, δηλαδή οργανισμοί που ξεκινώντας από τις πληροφορίες ενός γονιδίου είναι σε θέση να παράγουν την πρωτεΐνη (οι γενετικές πληροφορίες μεταγράφονται στο mRNA που αφήνει τον πυρήνα και φτάνει στα ριβοσώματα στο κυτταρόπλασμα όπου οι γενετικές πληροφορίες μεταφράζονται σε πρωτεΐνη). Στη συνέχεια το κολλαγόνο συντίθεται στα ριβοσώματα (μοιάζει με αριστερή έλικα που αποτελείται από περίπου 1200 αμινοξέα και έχει μοριακό βάρος περίπου 150.000 d) και στη συνέχεια συσσωρεύεται στους αυλούς όπου γίνεται υπόστρωμα για ένζυμα ικανά να πραγματοποιήσουν μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις (τροποποιήσεις της γλώσσας που μεταφράζεται με "mRNA) · στο κολλαγόνο, αυτές οι τροποποιήσεις συνίστανται στην υδροξυλίωση ορισμένων πλευρικών αλυσίδων, ιδιαίτερα της προλίνης και της λυσίνης.
Η αποτυχία των ενζύμων που οδηγούν σε αυτές τις αλλαγές προκαλεί σκορβούτο: είναι μια ασθένεια που προκαλεί αρχικά το σπάσιμο των αιμοφόρων αγγείων, το σπάσιμο των δοντιών που μπορεί να ακολουθηθεί από εντερικές αιμορραγίες και θάνατο. μπορεί να προκληθεί από τη συνεχή χρήση τροφίμων μεγάλης διάρκειας ζωής.
Στη συνέχεια, λόγω της δράσης άλλων ενζύμων, συμβαίνουν άλλες τροποποιήσεις οι οποίες συνίστανται στη γλυκοσιδάτωση των υδροξυλικών ομάδων προλίνης και λυσίνης (ένα σάκχαρο συνδέεται με το οξυγόνο του ΟΗ). Αυτά τα ένζυμα βρίσκονται σε άλλες περιοχές εκτός από τον αυλό, επομένως, η πρωτεΐνη, ενώ υφίσταται τροποποιήσεις, μεταναστεύει μέσα στο ενδοπλασματικό δίκτυο για να καταλήξει σε σάκους (κυστίδια) που κλείνουν στον εαυτό τους και αποσπώνται από το δίκτυο: στο εσωτερικό τους περιέχεται το γλυκοσιδωμένο προ -μονομερές κολλαγόνου · το τελευταίο φτάνει στη συσκευή Golgi όπου συγκεκριμένα ένζυμα αναγνωρίζουν την κυστεΐνη που υπάρχει στο καρβοξυ τερματικό τμήμα του γλυκοσιδωμένου προ-κολλαγόνου και προκαλούν τις διαφορετικές αλυσίδες να πλησιάζουν η μία την άλλη και να σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες: με αυτόν τον τρόπο τρεις αλυσίδες Το γλυκοσιδωμένο προ-κολλαγόνο λαμβάνεται συνδεδεμένο μεταξύ τους και αυτό είναι το σημείο εκκίνησης του οποίου οι τρεις αλυσίδες, αλληλεπιδρώντας, στη συνέχεια, αυθόρμητα, δημιουργούν την τριπλή έλικα. πνιγεί από τον εαυτό του, αποκολλάται από τη συσκευή Golgi, μεταφέροντας τις τρεις αλυσίδες προς την περιφέρεια του κυττάρου όπου, μέσω της σύντηξης ιόν με την μεμβράνη πλάσματος, το τρίμετρο αποβάλλεται από το κύτταρο.
Στον επιπλέον κυτταρικό χώρο, υπάρχουν συγκεκριμένα ένζυμα, οι πεπτιδάσες προ-κολλαγόνου, που αφαιρούν από το είδος που αποβάλλεται από το κύτταρο, τρία θραύσματα (ένα για κάθε έλικα) 300 αμινοξέων l "ένα, από το τελικό καρβοξυλικό τμήμα και τρία θραύσματα (ένα για κάθε έλικα) περίπου 100 αμινοξέων το καθένα, από το αμινοτελικό τμήμα: παραμένει μια τριπλή έλικα που αποτελείται από περίπου 800 αμινοξέα ανά έλικα γνωστή ως τροποκολλαγόνο.
Το τροποκολλαγόνο έχει την εμφάνιση μιας αρκετά άκαμπτης ράβδου · τα διαφορετικά τριμερή συνδέονται με ομοιοπολικούς δεσμούς για να δώσουν μεγαλύτερες δομές: μικροϊνίδιαΤο Στα μικροϊνίδια, τα διάφορα τριμερή είναι διατεταγμένα με κλιμακωτό τρόπο. πολλά μικροϊνίδια αποτελούν δέσμες τροποκολλαγόνου.
Στα οστά, μεταξύ των ινών κολλαγόνου, υπάρχουν διάμεσοι χώροι στους οποίους εναποτίθενται θειικά και φωσφορικά άλατα ασβεστίου και μαγνησίου: αυτά τα άλατα καλύπτουν επίσης όλες τις ίνες. αυτό κάνει τα οστά άκαμπτα.
Στους τένοντες, οι διάμεσοι χώροι είναι λιγότερο πλούσιοι σε κρυστάλλους παρά σε οστά, ενώ υπάρχουν μικρότερες πρωτεΐνες από ό, τι στο τροποκολλαγόνο: αυτό δίνει ελαστικότητα στους τένοντες.
Η οστεοπόρωση είναι μια ασθένεια που προκαλείται από έλλειψη ασβεστίου και μαγνησίου που καθιστά αδύνατη τη στερέωση των αλάτων στις διάμεσες περιοχές των ινών του τροποκολλαγόνου.
.jpg)
